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年份: 2018(1)

作者: 家(1); 常(1); 悦(1); 晓(1); 李(1); 杰(1); 林(1); 柏(1); 燕(1); 王(1); 秋(1); 萦(1); 霞(1); 马(1); 鹏(1)

学科: 学(1); 家(1); 家畜(1); 毒(1); 畜(1); 病毒(1); 病毒学(1)

机构: 中心(1); 动物(1); 动物细胞(1); 医学(1); 大学(1); 大学生(1); 学生(1); 学院(1); 工程(1); 工程学(1); 工程学院(1); 工程技术(1); 技术(1); 技术研究(1); 民族(1); 民族大学(1); 甘(1); 甘肃(1); 甘肃省(1); 生命(1); 生命科学(1); 生物(1); 生物医学(1); 省(1); 研究(1); 研究中心(1); 科学(1); 细胞(1); 细胞工程(1); 肃(1)

基金: 1(1); 166(1); 17(1); 17yf1wa166(1); 31860696(1); 88(1); irt(1); irt_17r88(1); r(1); wa(1); yf(1); 划(1); 创(1); 创新(1); 动物(1); 医学(1); 医学生(1); 发(1); 发展(1); 发展计划(1); 团队(1); 国家(1); 基金(1); 基金项目(1); 学生(1); 家(1); 展(1); 工程(1); 新(1); 甘(1)

期刊: 农(1); 农学(1); 华北(1); 学报(1)

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PPRV Nigeria75/1 H蛋白原核表达及抗原表位预测

[期刊] 华北农学报 [作者] 李林杰常秋燕马鹏王悦萦马晓霞柏家林

克隆并原核表达小反刍兽疫病毒弱毒疫苗株血凝素蛋白(H)全长基因,并通过生物信息学的方法预测其B抗原表位。根据NCBI中PPRV基因组序列中H基因序列(GenBank X74443)设计一对引物,采用RT-PCR方法扩增其全长;将扩增产物克隆至原核表达载体pET-32a后,转化至大肠杆菌E. coli Rosetta,经IPTG 37℃诱导表达目的蛋白;表达的目的蛋白经带His标签的镍离子蛋白纯化柱纯化后,进行Western Blot鉴定。利用DNAStar软件采用生物信息学的方法预测其H蛋白潜在的抗原表位。结果显示,质粒pET-32a-H经双酶切鉴定及测序后可证明构建正确;表达的目的蛋白相对分子质量约67 ku,能被抗His标签抗体识别,主要以包涵体形式存在,有少量可溶性表达。通过生物信息学软件DNAStar成功找到H蛋白的潜在抗原表位5-8,14-16,73-75,83-90,125-131,142-147,170-177,236-245,281-285,312-317,360-363,370-379,388-391,445-449,487-489,503-505,520-522,532-535,544-551,592-595。试验成功构建阳性质粒pET-32a-H,表达目的蛋白,并成功预测出H蛋白潜在的抗原表位。为早日消除PPRV研制新型亚单位疫苗提供参考。

关键词：小反刍兽疫病毒 H蛋白原核表达 B细胞抗原表位

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