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[期刊] 华中农业大学学报  [作者] 刘睿  李才国  刘鼎一  潘思轶  
以大豆分离蛋白为原料提取7S球蛋白,研究了风味复合蛋白酶对大豆7S球蛋白的改性作用,并且评价了7S球蛋白改性前后的功能性质。结果表明,试验得到的7S球蛋白的持水性、乳化能力和吸油性优于大豆分离蛋白。风味复合蛋白酶酶解最佳的条件为pH值8.5,温度55℃。7S球蛋白改性后功能性质优于改性前。改性后7S球蛋白持水性有明显改善,在水解度为18.43%效果最好。吸油性、乳化性及乳化稳定性也有明显改善,在16.07%的水解度时效果最好。
[期刊] 华中农业大学学报  [作者] 彭楠  刘建峰  梁运祥  葛向阳  
采用酸沉淀、亲和层析(ConA-Sepharose 4B)等手段,成功地分离纯化了大豆11S球蛋白和7S伴球蛋白,SDS-PAGE检测表明2种蛋白纯度分别达到95%和90%。将纯化的11S球蛋白和7S伴球蛋白分别免疫大白兔获得抗血清,并建立起间接竞争ELISA检测大豆豆粕及其深加工产品中11S和7S抗原蛋白含量的方法。
[期刊] 中国农业科学  [作者] 蔡柏岩  葛菁萍  祖伟  
【目的】研究不同磷素水平对不同大豆品种7S和11S球蛋白亚基组成及含量的影响。【方法】选用东农42(高蛋白品种)、合丰25(中间型品种)、东农46(高油品种)3个大豆品种作为试验材料,采用盆栽,在每千克土壤施N和K2O各为0.033g基础上,设P1、P2、P3、P44个P处理(即每千克土壤分别施P2O50、0.033、0.067、0.100g),采用SDS-PAGE电泳法测定7S和11S球蛋白亚基组成和含量。【结果】3个大豆品种7S球蛋白由α′、α、γ、β4个亚基组成,11S球蛋白由酸性亚基和碱性亚基组成;各种亚基分子量在品种间差异不显著。同一品种不同处理间东农42和合丰25两个品种7S、11...
[期刊] 中国农业大学学报  [作者] 李丹  唐有军  翟爱华  
为扩大米糠蛋白在食品工业的应用范围,利用乙酸酐对米糠蛋白进行酰化改性处理,改变米糠蛋白的功能性质。通过单因素试验,确定了乙酸酐酰化改性米糠蛋白的最适反应条件:米糠蛋白质量浓度为60mg/mL,反应温度30℃,乙酸酐添加量为蛋白质质量的20%。在最适反应条件下,分别反应30和60min,制得酰化度分别为52.9%和78.3%的乙酰化米糠蛋白。对上述2种乙酰化米糠蛋白制品的溶解性、乳化性、起泡性等功能性质进行评价,结果表明:乙酰化改性对米糠蛋白的溶解性、乳化稳定性以及起泡性均有一定改善,而酰化米糠蛋白的乳化活性、泡沫稳定性随着酰化程度的提高有所下降。
[期刊] 华中农业大学学报  [作者] 陈晶  刘友明  熊善柏  石跃  
以白鲢鱼骨蛋白为对象,在确定复合蛋白酶(protamex)适宜水解条件的基础上,采用正交试验对复合蛋白酶与风味蛋白酶(flavorzyme)分步水解白鲢鱼骨蛋白的工艺进行优化。结果表明,复合蛋白酶的适宜反应温度为50℃,适宜反应pH值为6.5,最适加酶量为3 000 U/g。采用复合蛋白酶和风味蛋白酶分步水解鱼骨蛋白可以提高水解度和氮收率,最适水解条件是在料液比1∶4(W/V),起始pH 6.5,用1 500 U/g复合蛋白酶于50℃下水解2 h后,再用1 500 U/g风味蛋白酶继续水解2 h,其水解度和氮收率分别为28.75%和79.69%,比单独用复合蛋白酶或风味蛋白酶水解时,水解度分别...
[期刊] 中国水产科学  [作者] 刘庆慧  黄倢  宋晓玲  刘莉  
从感染白斑综合症病毒(Whitespotsyndromevirus,WSSV)的对虾中提取和纯化WSSV,对其蛋白酶活力进行分析。结果表明,WSSV蛋白酶具广泛的pH稳定性,当pH达7.5时,蛋白酶活性最大;pH高于10 0时,酶活力很低,其蛋白酶偏碱性。丝氨酸蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟(PMSF)对酶活性有抑制作用。Ca2+、Mn2+、Fe2+和Cu2+可降低WSSV蛋白酶活性,但Mg2+有轻微的激活作用。胰蛋白酶抑制剂在浓度为12.5~25.0mg/L时,对WSSV蛋白酶活性无影响。Leupeptin使蛋白酶活性降低12.29%。Chymostatin在质量浓度为12.5~25.0mg/L时...
[期刊] 中国农业科学  [作者] 刘珊珊  孟凡立  刁桂珠  王志坤  葛玉君  郑天慧  姜自芹  曾蕊  李文滨  
【目的】明确大豆7S球蛋白(α+β)-亚基双缺失特性是否是由于α-与β-亚基基因的缺失或变异引起的。【方法】聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析和α-与β-亚基基因的PCR扩增、克隆、测序和序列比较。【结果】该种质α-亚基基因特异性引物的PCR扩增结果与对照基本一致,β-亚基基因的则与对照不同。α-亚基基因扩增片段与对照的同源性较高,为90.9%,二者的区别主要存在于扩增片段的5′-端;β-亚基基因间的同源性较低,仅为53.1%。另外,在该材料β-亚基基因扩增片段的两端,检测到一对短的反向重复序列。【结论】该种质α-与β-亚基同时缺失的特性不是由α-与β-亚基基因的缺失引起的;α-与β-...
[期刊] 中国农业科学  [作者] 孔祥珍  周惠明  钱海峰  
【目的】面筋蛋白的水不溶性极大地限制了其在食品中的广泛应用。为此,对小麦面筋蛋白进行酶法水解来提高其溶解性及其它功能性质,从而拓宽面筋蛋白的应用范围。【方法】分别采用胰蛋白酶、胃酶、胰酶和碱性蛋白酶对小麦面筋蛋白进行酶解,并对其蛋白质回收率和水解进程以及酶解物的功能性质进行比较研究。【结果】4种蛋白酶水解面筋蛋白,其蛋白质回收率变化范围为42.50%~81.33%,Alcalase能够有效水解面筋蛋白,其蛋白质回收率最高为81.33%。与面筋蛋白相比,在pH2~12范围内,不同水解度的AWGHs,其溶解性均大大提高(>60%);较低DH(5%)的乳化和起泡性能相对较好。【结论】Alcalase...
[期刊] 华中农业大学学报  [作者] 王政  杨国宇  潘玉善  郏自明  
用二次回归通用旋转设计、响应面分析法,研究三因素五水平下胰蛋白酶水解酪蛋白的反应,得到了一定条件下酪蛋白在酶作用下水解程度的变化规律。根据回归方程利用统计优选法寻优,确定了最优水解条件:温度为58℃,pH值为7.4,酶底比为0.7%。
[期刊] 华中农业大学学报  [作者] 马宏宇  李菁菁  祁高富  喻子牛  赵秀云  
对1株产蛋白酶的枯草芽胞杆菌(Z5)进行化学诱变,筛选得到1株产较高酶活性、大分子质量蛋白酶的菌株。检测该蛋白酶对底物明胶的分解能力,发现该蛋白酶的分子质量约为100 ku,还原剂巯基乙醇对其活性的影响较大。在不同温度、不同pH值处理该蛋白酶后,用茚三酮法测定酶活性,发现该蛋白酶催化反应的最适pH为6,最适温度为50℃,并且该蛋白酶有较好的热稳定性,70℃处理10 min仍能保留50%左右的酶活性。由于此蛋白酶在分子质量及最适pH方面均不同于已报道过的枯草芽胞杆菌蛋白酶,推测其为一种新型的蛋白酶。
[期刊] 南京农业大学学报  [作者] 左伟勇  陈伟华  邹思湘  
90只清洁级昆明系小鼠,随机分为5组,预饲基础日粮一周后,各组分别灌胃:生理盐水(对照组,CK)、伴大豆球蛋白液(Ⅰ)、伴大豆球蛋白胃蛋白酶水解液(Ⅱ)、伴大豆球蛋白胃蛋白酶水解液提纯B组分(Ⅲ)、伴大豆球蛋白盐酸水解液(Ⅳ),除对照组外,各处理组灌胃液体总含氮量相等,实验期21d。结果显示:与对照组相比,第3周Ⅱ组和Ⅲ组每只小鼠日均采食量较对照组显著下降,分别降低8.75%(P<0.05)和9.28%(P<0.05);Ⅲ组小鼠胸腺相对质量极显著下降,降低了10.40%(P<0.01),肠黏膜sIgA水平提高45.49%(P<0.01),大肠食糜中6磷酸果糖酮糖酶(F6PPK)活性极显著提高(...
[期刊] 中国水产科学  [作者] 江信红  唐云明  
黄鳝(MonopterusalbusZuiew)肠道经组织捣碎,正丁醇脱脂,硫酸铵分级沉淀,DEAE Sepharose离子交换层析和SephacrylS 200凝胶过滤,得到蛋白酶纯品。经等电聚焦电泳和SDS PAGE均显示为单一条带。酶的等电点为6 2,最适温度为55℃,最适pH值为10 5,Km(酪蛋白)值为5 5×103mg/L。用SDS PAGE和SephacrylS 200测得其分子量分别为26kD和25 5kD。酶的pH稳定性较好,在pH12时室温保持5h,活力还剩55%。NBS、BrAc、TNBS、PMSF对酶有很强的抑制作用,而PCMB、ME对酶活性影响不大。Ca2+对酶活性...
[期刊] 水产学报  [作者] 王海英  薛长湖  孙谧  王跃军  王清印  
以大菱鲆肠道为材料,对大菱鲆消化生理中起重要作用的肠蛋白酶的分离纯化条件和理化性质进行了研究。经Tris-HCl缓冲液抽提,硫酸铵分级分离,DEAE-Sepharose Fast Flow离子交换层析、Sephadex G-100凝胶过滤层析分离纯化,获得大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ的电泳纯制品,并对该酶的性质进行了研究。结果显示:纯酶的分子量约为58kD。纯酶最适反应pH为9.0,最适反应温度50℃;pH稳定范围6.0~11.0,30℃以下酶活性稳定;Mn2+可激活大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ,Cu2+、Zn2+、Ag+、Fe3+则对酶活性有抑制作用;巯基蛋白酶抑制剂显著抑制大菱鲆肠蛋白酶Ⅰ的活性,金属蛋白酶抑制剂...
[期刊] 水产学报  [作者] 吴燕燕  李来好  郝志明  杨贤庆  
以罗非鱼肠为原料,采用超声波辅助提取技术、电泳技术和层析技术等对罗非鱼肠道蛋白酶进行研究,结果表明:将鱼肠匀浆经超声波提取的粗酶液,用30%~70%的硫酸铵盐进行盐析、HitrapTM Q FF阴离子交换柱纯化及Sephadex G-100凝胶柱分离纯化,得到罗非鱼肠蛋白酶纯品,其比活为335U/mg,得率为32.8%;SDS-PAGE电泳为单一蛋白酶带,分子量为28ku。该酶最适pH为8.0~8.5,在pH7.0~9.0的条件下稳定;最适温度为37~42℃,热稳定性好;该酶的Km值和Vmax值分别为0.605g/L和9.407μg/min。金属离子Ag+、Pb2+对蛋白酶有完全抑制作用,Na...
[期刊] 水产学报  [作者] 黄峰  严安生  汪小东  
鲢、鳙胰蛋白酶的研究黄峰,严安生,汪小东(华中农业大学,武汉430070)关键词鲢,鳙,胰蛋白酶STUDIESINTRYPSININSILVERCARPANDBIGHEADCARP¥HuangFeng;YanAnshengandWangXiaodon...
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