糖基化反应可以改善蛋白质的某些功能特性。为了提高鲢鱼肉蛋白质的功能特性,扩大其综合利用率,采用三因素二次正交旋转组合设计,研究了用鲢鱼肌原纤维蛋白(Mf)通过美拉德反应制备肌原纤维乳糖蛋白时,糖基化反应条件(温度、反应时间、乳糖与Mf质量比)对肌原纤维乳糖蛋白的溶解性、乳化性、热稳定性的影响,分别建立了肌原纤维乳糖蛋白的溶解性、乳化性、热稳定性与糖基化反应条件的定量关系。结果表明:肌原纤维乳糖蛋白溶解性的最优反应条件是温度50℃,反应时间18.5 h,乳糖与Mf质量比1.5;肌原纤维乳糖蛋白乳化活性的最优反应条件是温度50℃,反应时间18.5 h,乳糖与Mf质量比2.15;肌原纤维乳糖蛋白热稳...

研究了乳糖与鲢鱼肉肌原纤维蛋白(Mf)在不同反应条件下通过美拉德反应制备的肌原纤维乳糖蛋白的功能特性,测定了其在0.1mol/LNaCl溶液中的溶解性,并对其进行了SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳分析。乳糖与Mf以1∶1、2∶1、4∶1和6∶1的质量比混合,冷冻干燥后,在50和55℃,相对湿度为65%的条件下反应0～48h制备的肌原纤维乳糖蛋白,其溶解性较Mf有不同程度的提高。乳糖与Mf质量比为1∶1,50℃反应48h后,肌原纤维乳糖蛋白在0.1mol/LNaCl溶液中的溶解性从反应前的18%提高到63%;55℃反应24h,其溶解性达到89%。结果表明,乳糖与鲢鱼肉Mf发生美拉德反应后生成的肌原纤维乳...

鲢鱼鱼糜制品在加工过程中容易发生热诱导 (5 0～ 70℃ )的鱼糜凝胶软化 (modori) ,导致鱼糜制品品质下降。为探明原因 ,本研究比较了在加工过程中漂洗前后鲢鱼鱼肉糜中组织蛋白酶B ,L ,H活性的变化 ,结果表明漂洗后仍残留了组织蛋白酶B ,L ,H活性 ,其中组织蛋白酶L活性的残留率最高 ,为 2 5 6 1%± 0 82 %。用SDS PAGE分析了有无E 6 4存在下 ,鲢鱼背肌肌原纤维蛋白自溶过程中 (pH 6 5 ,5 0℃ ) ,肌球蛋白重链相对含量的差异 ,结果显示肌球蛋白重链相对含量的下降趋势与残留的组织蛋白酶活性变化趋势吻合 ;而且E 6 4部分抑制了肌球蛋...

比较了3种肉(猪肉、牛肉和鸡肉)肌原纤维蛋白的乳化及理化特性的差异。结果表明:在1~8 mg·mL-1的蛋白质质量浓度范围内,3种肉的溶解度和乳化能力随质量浓度的增加而增大,但当质量浓度大于8 mg·mL-1时,两者的变化不显著。随着蛋白质质量浓度的增加,3种肉的黏度显著增大(P

考察了鲢(Hypophthalmichthys molitrix)、小黄鱼(Pseudosciaena polyactis)及其以质量比1∶1复合的肌原纤维蛋白的浊度、Ca2+-ATPase活性和巯基含量在加热过程中的变化规律。结果显示:随着加热温度的升高,三种蛋白溶液的浊度呈S型曲线增加。复合肌原纤维蛋白的增加模式与小黄鱼肌原纤维蛋白的增加模式相似,不同于鲢肌原纤维蛋白的增加模式。鲢肌原纤维蛋白和小黄鱼肌原纤维蛋白的Ca2+-ATPase活性随温度的升高逐渐下降。复合肌原纤维蛋白的Ca2+-ATPase活性在20～35℃略有上升,而后剧烈下降,55℃时活性完全丧失。复合肌原纤维蛋白的总巯基含...

考察草鱼肌原纤维蛋白在加热过程中各理化特性的变化规律和机理。结果表明:随着温度的上升,浊度呈S型曲线增加,48℃时上升迅速;黏度呈反S型曲线下降,46℃时下降剧烈;Ca2+-ATPase活性下降,在36～42℃略有上升,46℃时完全失活;总巯基含量从40℃开始显著下降,60～70℃时下降显著。分别于45、55和65℃恒温加热,Ca2+-ATPase活性和黏度随时间延长而下降,浊度上升,温度越高变化越显著;大于50℃恒温加热,总巯基随时间延长而显著下降。草鱼肌原纤维蛋白的DSC扫描图谱在46.37℃和62.59℃出现2个焓变点。SDS-PAGE电泳表明草鱼肌原纤维蛋白在加热过程中(大于45℃)产...

以鲢肌原纤维蛋白为研究对象,通过测定碱性蛋白酶处理前后鲢肌原纤维的降解率、巯基含量、表面疏水性、Ca~(2+)-ATPase活性、凝胶特性等的变化,研究在不同的贮藏条件下(25℃和4℃)碱性蛋白酶对鲢鱼肉中肌原纤维蛋白的降解情况及凝胶特性的影响。结果发现,经过碱性蛋白酶处理后,在不同温度下,鲢肌原纤维蛋白的降解率均随着时间的延长而增大;表面疏水性、Ca~(2+)-ATPase活性、总巯基及活性巯基含量均先增高后降低;在反应温度25℃、酶解时间2.0 h以及反应温度4℃、酶解时间2.5 h处理条件下,鲢肌原纤维蛋白的表面疏水性、总巯基及活性巯基含量均达到最高值;在反应温度25℃和4℃下,酶解时间0.5 h时, Ca~(2+)-ATPase活性达到最高值;蛋白凝胶的持水力与凝胶强度均呈下降趋势;凝胶白度值先降低后增加;扫描电镜结果显示,碱性蛋白酶对鲢肌原纤维蛋白凝胶网络结构产生了一定的破坏作用。

研究NaCl浓度对肌原纤维蛋白乳化体系流变特性和保水性的影响。以猪肉肌原纤维蛋白为研究对象,采用流变仪、低场核磁共振分析仪分别测定了用含0.2、0.4和0.6 mol·L-1NaCl的磷酸盐缓冲液配制的猪肉肌原纤维蛋白溶液及其乳化物的流变特性、水分的移动性及分布规律,并观察凝胶微观结构的变化。结果表明:0.6 mol·L-1NaCl肌原纤维蛋白溶液及乳化物的储能模量(G')和损失模量(G″)最大,而0.2 mol·L-1NaCl时G'和G″变化不大,未形成稳定的凝胶网络结构;与0.4和0.6 mol·L-1NaCl相比,低浓度NaCl肌原纤维蛋白乳化物及乳化凝胶的弛豫时间T21和T22明显下降...

【目的】探究肌原纤维蛋白凝胶网络结构—膳食纤维-肌原纤维蛋白的填充结构—复合凝胶断裂应力应变三者之间的相互关系,阐释改性甘蔗膳食纤维对肌原纤维蛋白凝胶特性的作用机制,为甘蔗膳食纤维作为脂肪替代物在低脂营养香肠中的应用提供理论依据。【方法】本试验利用碱性过氧化氢法对甘蔗膳食纤维进行改善,以添加不同比例和粒径的膳食纤维——肌原纤维蛋白为模拟体系,其中未添加甘蔗膳食纤维的试验组为对照组;添加1.0%、2.0%和3.0%的50目甘蔗膳食纤维的试验组分别命名T150、T250和T350;添加1.0%、2.0%和3.0%的100目甘蔗膳食纤维的试验组分别命名T100、T200和T300。利用流变仪测定模拟体系的动态流变特性,利用质构仪测定复合蛋白的凝胶离心损失和断裂形变时应力应变,利用扫描电镜和图像分别分析肌原纤维蛋白凝胶网络微观结构及微观结构的分维维度和缺项值,通过石蜡切片观察膳食纤维在肌原纤维蛋白凝胶基质中的空间分布。【结果】复合蛋白凝胶的离心损失随着膳食纤维添加比例和粒径增大而显著降低。复合蛋白凝胶的储能模量(G')随着膳食纤维添加比例和粒径增大而显著提高。复合蛋白凝胶断裂形变时的应力应变结果显示,膳食纤维提高了复合凝胶断裂形变时的应力,而降低了应变。石蜡切片显示膳食纤维和肌原纤维蛋白属于热力不相溶体系,两者之间没有发生离子或共价交联,膳食纤维只是以简单的物理填充形式镶嵌在肌原纤维蛋白凝胶基质中,并形成大量大小和形状各异的空洞。扫描电镜显示未变性对照组的肌原纤维蛋白凝胶网络结构中布满了相互交错的水沟壑,这些沟壑的存在严重阻碍蛋白疏水基团之间的交联,进而导致肌原纤维蛋白凝胶网络结构比较疏松;膳食纤维能够减少蛋白三维网络结构中相互交错的水沟壑,肌原纤维蛋白凝胶网络结构更加致密均一。图像处理软件分析结果显示,添加3.0%50目甘蔗膳食纤维的肌原纤维蛋白凝胶网络结构的分维维度(1.8670)最高(P<0.05),而缺项值(0.19)最低(P<0.05)。【结论】甘蔗膳食纤维-肌原纤维蛋白复合凝胶体系是以热诱导凝胶蛋白网络结构为骨架结构,以甘蔗膳食纤维作为填充相、蛋白基质为连续相形成的填充复合物。从骨架结构角度,甘蔗膳食纤维的物化特性显示其粒径大小与持水力成正比,添加3%50目甘蔗膳食纤维能够完全消除蛋白基质中的水壑并促进蛋白交联从而形成致密的凝胶网络结构,具有最高断裂形变时的应力。从填充结构角度看,50目甘蔗膳食纤维的体积巨大,在蛋白基质中会形成体积较大的空穴,其非弹性属性导致复合蛋白凝胶断裂形变时的应变显著降低。因此,添加100目甘蔗膳食纤维作为脂肪替代物能够显著提高复合蛋白凝胶的断裂应力,同时极大限度的保持复合蛋白凝胶的弹性。

【目的】通过激活蛋白激酶的活性提高羊肉肌原纤维蛋白的磷酸化水平，分析磷酸化水平的提高对羊肉肌原纤维蛋白降解程度、收缩功能的影响，进一步揭示蛋白质磷酸化对羊肉肌肉嫩化的作用机理。【方法】通过添加蛋白激酶Ａ激活剂Ｆｏｒｓｋｏｌｉｎ、蛋白激酶Ｃ激活剂佛波酯（ＰＭＡ），提高蛋白激酶的活性，改变羊肉肌原纤维蛋白的磷酸化水平。比较激活剂处理组与空白对照组肌原纤维小片化指数（ＭＦｉ）、条带降解程度、肌节长度等指标的差异，确定蛋白质磷酸化水平对羊肉肌肉收缩和肌肉降解的影响。【结果】将羊肉样品在蛋白激酶溶液中培养２４ ｈ，在培养结束后１、２和４ ｈ，ＰＭＡ处理组（ＰｋＣ激活组）的蛋白激酶活性显著高于空白对照组（．．．

【目的】研究猪宰后1—168 h,肌肉体系中μ-calpain及肌原纤维蛋白理化特性变化规律,并探究肌肉持水性变化机理,为冷鲜肉汁液流失控制提供理论依据。【方法】取宰后1 h内的猪背最长肌,在4℃条件下分别成熟6、12、24、72、120和168 h,通过活性电泳(casein zymography)对μ-calpain活性定量分析,对肌原纤维小片化指数(myofibril fragmentation index,MFI)进行过程测定,利用SDS-PAGE变性凝胶电泳分析肌原纤维蛋白降解聚合情况,研究宰后肌肉的成熟与肌原纤维蛋白的结构变化规律;通过测定肌原纤维蛋白表面疏水性和溶解性,考察肌原纤...

为探究一种新型天然食品添加剂研发的可行性，本研究向鸡胸肉肌原纤维蛋白中添加适量的原花色素，通过流变学、红外与拉曼检测、低场核磁和质构分析等方法，分析原花色素对凝胶形成时与随时间的变化的影响。结果表明：1)当原花色素添加量为0.05～0.20 g/kg时，蛋白凝胶有更好的保水性，并可更长时间保存更多的不易流动水和自由水；2)原花色素的添加提高了凝胶β折叠的浓度，使得凝胶具有更加稳定的二级结构；3)原花色素的添加提高了凝胶的粘弹性，使得凝胶具有紧实的质感，更大的密度和更致密的孔径；4)原花色素的添加提高了凝胶整体的抗氧化水平，使得凝胶在长时间存放中具有更稳定的生物学特性。综上，原花色素的添加可以有效提高肌原纤维蛋白的生物稳定性，在储存时可更好的保护其生物活性，可对未来的食品添加剂提供新思路。

为探究转谷氨酰胺酶（TG酶）催化过程中，鲢肌原纤维蛋白凝胶性能的变化，进一步提升鲢鱼糜制品特性和营养价值。对不同催化时间（0、15、30、60 min）后鲢肌原纤维蛋白凝胶的交联度、凝胶强度、白度、持水性、微观结构及消化特性变化进行了分析。实验结果表明，TG酶诱导蛋白胶凝后，蛋白凝胶交联度显著提高。在TG酶催化过程中，随交联时间的延长，白度值增加、持水性提高。通过扫描电镜分析发现凝胶网络孔径变小，结构变得更加致密。在催化时间30 min下，交联度、白度值及持水力显著提高，弛豫时间T_(22)显著减小。TG酶催化后的蛋白凝胶在消化初始阶段水解程度较低，因为交联度提升，蛋白网络结构越来越致密，降低了胃蛋白酶对其水解位点的可及性。蛋白消化90 min后，网络遭到破坏，导致其水解速率明显提高。以上结果说明，在适当的交联时间下，有助于提升蛋白凝胶的凝胶特性。该研究为TG酶对鱼肉制品品质及消化特性的改善提供了实验依据。

【目的】解析肌原纤维蛋白在腊肉加工过程中主链构象及微环境的变化。【方法】运用拉曼光谱,对酰胺Ⅰ、Ⅲ带及S-S、C-C、C-N伸缩振动谱带进行分析,比较I760、I850/I830的强度变化。【结果】在加工过程中,肌原纤维蛋白α-螺旋的含量显著下降,β-折叠的最终含量显著增加,β-转角及无规则卷曲含量无明显变化,主链C-C的α-螺旋及C-N伸缩振动强度减弱,二硫键天然构象的谱带强度也显著下降;I760归一化强度在干腌2d后显著降低,而后在风干过程中又显著上升,I850/I830的比值在同时期显著下降。【结论】肌原纤维蛋白的主链及二级结构在整个加工过程中发生了变化,氨基酸残基的疏水性在风干过程中得...

[目的]本文旨在研究不同解冻方式对817肉鸡食用品质和肌原纤维蛋白特性的影响。[方法]以鸡胸肉为试验材料，将其置于-20℃冷冻24 h,分别用空气[KQ,(25±1)℃]、流水[LS,(25±1)℃]、超声波[CS,200 W,(25±1)℃]和低温[DW,(4±1)℃]4种方式进行解冻，测定解冻时间、pH值、保水性、色泽、剪切力、水分分布以及肌原纤维蛋白(MP)溶解度、粒径、总巯基含量、二级和三级结构等指标。[结果]与其他处理组相比，LS组解冻时间最短(24.2 min),L~*值最高(53.11),剪切力值最低(17.85 N);LS组解冻、蒸煮和滴水损失率显著低于KQ和DW组，MP溶解度和总巯基含量显著高于KQ和DW组；LS组T_2弛豫时间最短，结合水和不易流动水含量最多，α-螺旋含量和内源性荧光光谱强度最高。[结论]流水解冻的鸡胸肉色泽、嫩度和保水性最佳，肌原纤维蛋白的聚集和氧化程度小，二级和三级结构稳定。