【摘要】以夏季和冬季鲢为研究对象,利用胰凝乳蛋白酶能水解羧基端含芳香族氨基酸残基肽键的特性,根据其特异性酶切部位,结合电泳手段来分析肌球蛋白的内部构造差异性。结果表明,与夏季样品相比,冬季鲢的肌原纤维蛋白经酶切生成的肌球蛋白头部S-1较长,在高温下分子量为165 ku的重酶解肌球蛋白HMM容易被再降解成小片段的135 ku HMM,呈现出冬季肌球蛋白的结构不稳定性。在不同温度下加热夏季和冬季肌球蛋白,其ATPase失活速度和酶解肌球蛋白生成S-1的产生量的减少速度呈现一致性,说明酶解生成的S-1只来源于有活性的肌球蛋白。同时,冬季肌球蛋白热变性温度较夏季肌球蛋白要低6℃,表明冬季肌球蛋白的不稳定性。