罗非鱼肠蛋白酶的分离纯化及其性质
2010-03-15分类号:S917.4
【部门】中国水产科学研究院南海水产研究所 国家加工食品质量监督检验中心
【摘要】以罗非鱼肠为原料,采用超声波辅助提取技术、电泳技术和层析技术等对罗非鱼肠道蛋白酶进行研究,结果表明:将鱼肠匀浆经超声波提取的粗酶液,用30%~70%的硫酸铵盐进行盐析、HitrapTM Q FF阴离子交换柱纯化及Sephadex G-100凝胶柱分离纯化,得到罗非鱼肠蛋白酶纯品,其比活为335U/mg,得率为32.8%;SDS-PAGE电泳为单一蛋白酶带,分子量为28ku。该酶最适pH为8.0~8.5,在pH7.0~9.0的条件下稳定;最适温度为37~42℃,热稳定性好;该酶的Km值和Vmax值分别为0.605g/L和9.407μg/min。金属离子Ag+、Pb2+对蛋白酶有完全抑制作用,Na...
【关键词】罗非鱼肠 蛋白酶 纯化 性质
【基金】农业部“九四八”项目(2006-G40); 中央级公益性专项资金项目(2007ZD05); 广东省重点项目(2005B33201002)
【所属期刊栏目】水产学报
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