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凡纳滨对虾精氨酸激酶的分离纯化及性质研究

2008-09-15分类号:S917.4

【作者】姚翠鸾  王志勇  张瑞英  韩学哲  张子剑  孔鹏  冀培丰  黄珊珊  
【部门】集美大学水产学院水产生物技术研究所福建省高校水产科学技术与食品安全重点实验室  河北大学生命科学学院  科学出版社  
【摘要】经过CM-纤维素批量层析、Separdex G-100柱层析、DEAE-纤维素柱层析等步骤,从凡纳滨对虾肌肉组织分离得到精氨酸激酶,经SDS-PAGE检测达到电泳纯,分子量约为40kDa。对该酶的性质进行分析结果表明,精氨酸激酶的最适作用温度为55℃,当温度高于65℃时,酶活力显著下降;pH8时酶活力较高,低浓度的精氨酸对酶活力有促进作用,高浓度时表现抑制作用,而底物类似物精胺和氨基胍则对酶促反应表现出完全的抑制。NaCl,KCl对酶的活力具有促进作用,低浓度(10mmol.L-1)MgCl2对酶活力表现出激活作用,而CuCl2与MnCl2则表现出完全抑制酶活力,CaCl2与ZnCl2在低浓度...
【关键词】凡纳滨对虾  精氨酸激酶  纯化  性质
【基金】国家“九七三”重点基础研究发展规划(2006CB101804); 国家自然科学基金(30671605); 集美大学创新团队基金资助项目(2006A001)
【所属期刊栏目】水产学报
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