【摘要】为研究反复冻融对乌贼肉蛋白质性质的影响,探究冻融过程中蛋白质分子间作用力的变化。以新鲜金乌贼肉为研究对象,3种不同解冻方式(0°C解冻、流水解冻和室温解冻)分别进行9次冻融处理。结果显示,在反复冻融过程中,冻融方式对分子间作用力的影响显著,0°C解冻优于流水解冻优于室温解冻。3种解冻方式解冻乌贼肉时,分子间作用力变化趋势保持一致,离子键和氢键含量降低,离子键分别降低了7.71%、10.64%和13.61%,氢键分别由31.91%、31.97%和31.87%降低到了26.76%、25.53%和23.94%;疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键的含量均增加,疏水作用力分别增加了8.86%、12.35%和14.72%,二硫键分别增加了1.43%、1.96%和2.85%,非二硫共价键分别由1.16%、1.28%和1.55%增加到了3.75%、4.05%和5.50%;肌原纤维蛋白表面疏水性分别由30.47、31.31和32.26μg增加至46.10、53.51和58.91μg,与疏水作用力的结果保持一致;巯基与活性巯基含量降低,巯基分别降低了13.07、38.99和40.32 nmol/mg,活性巯基分别降低了6.55、24.26和43.16 nmol/mg,与二硫键生成趋势保持一致。红外光谱分析反复冻融过程中蛋白质中二级结构的变化规律,得到反复冻融使肌原纤维蛋白的空间构象发生改变,9次冻融后,0°C解冻、流水解冻和室温解冻3种冻融方式的光谱带向不同波数方向依次有规律移动,其中酰胺A带和酰胺Ⅲ带向高波数方向微移,酰胺Ⅰ带、酰胺Ⅱ带向低波数方向微移。蛋白质二级结构发生变化,α-螺旋和β-折叠二者含量之和占总比降低,β-转角和无规则卷曲二者含量之和增加。反复冻融过程实则是蛋白质缓慢氧化的过程。