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羊乳清蛋白ACE及DPP-Ⅳ抑制肽的分离纯化与鉴定

2018-11-22分类号:TS218

【作者】张宇琪  高嵩  李倩  张岩春  戴智勇  罗永康  
【部门】中国农业大学食品科学与营养工程学院  澳优乳业(中国)有限公司  
【摘要】使用中性蛋白酶、碱性蛋白酶、胰蛋白酶、风味蛋白酶和木瓜蛋白酶对羊乳清蛋白进行水解,分别在不同时间取样,体外测定其ACE抑制活性和DPP-Ⅳ抑制活性。通过中空纤维膜超滤、凝胶过滤层析和反向高效液相色谱(RP-HPLC)的手段对酶解产物进行逐步分离和纯化,评价各级分离产物的生物活性;通过液质联用(LC-MS/MS)的方法鉴定多肽的氨基酸组成,根据质谱结果合成多肽。结果表明:中性蛋白酶水解物具有一定的生物活性,双重活性多肽Pro-Pro-Ala-Ser-Glu-Val-Val-Lys-Pro对ACE和DPP-Ⅳ均有抑制作用,其IC50值分别是573.32±4.63和2 065.35±22.30μmol/L。Ile-Pro-Ala-Val-Phe-Lys-Ile-Asp具有较好的DPP-Ⅳ抑制活性,其IC50值为964.14±4.09μmol/L。羊乳清蛋白水解物可以作为食源性材料用于管理伴有高血压的Ⅱ型糖尿病患者的饮食。
【关键词】羊乳清蛋白  ACE抑制活性  DPP-Ⅳ抑制活性  双重活性多肽
【基金】国家重点研发计划项目(2017YFD0400200)
【所属期刊栏目】中国农业大学学报
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