【摘要】为了研究鲍鱼肌原纤维中副肌球蛋白(PM)的性质,以皱纹盘鲍为原料,采用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析相结合的方法,从肌肉中纯化得到PM。利用肽质量指纹图谱测定其内部肽片段氨基酸序列;采用双向电泳测定其等电点;用圆二色谱研究其二级结构特征,进一步利用红外光谱对其官能团进行表征。SDS-PAGE结果显示,PM分子量约为97.0 ku。肽质量指纹图谱分析获得36条肽段共403个氨基酸残基,与盘鲍和太平洋牡蛎PM的一致性分别为99.7%和72.0%,表明纯化蛋白确为PM。双向电泳测得PM等电点约为5.4,证明其为一