【摘要】林生山黧豆谷氨酸脱羧酶的亚基分子为量70kD，天然分子量为140kD，是2个相同亚基组成的二聚体。N-末端氨基酸为丙氨酸。圆二色谱分析表明，该酶在207．5nm和215nm有一平缓的负峰，二级结构中α-螺旋占34．28％，β-折叠占33．24％，无规则卷曲占32．28％，紫外吸收表现一般蛋白质的特征吸收光谱，在278nm处有最大吸收。酶最适pH5．4，对谷氨酸的Km值为1．62×10-3mol·L-1,最适温度40℃，酶特异性地使谷氨酸脱羧，不能使门冬氨酸等其他氨基酸脱羧。比较结果说明该酶在已知结构和性质上与人及大鼠脑的谷氨酸脱羧酶接近，但和已知的几种植物的酶相差较远。